Myosin denaturation in heated myofibrils of scallop adductor muscle

Satoh, Aiko; Kinoshita, Yasunori; Konno, Kunihiko

Fisheries Science, 2013, 79(1), 149-155

Permalink : https://hdl.handle.net/2115/51917

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論文情報

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アクセス権
open access
URI
https://hdl.handle.net/2115/51917
タイトル
Myosin denaturation in heated myofibrils of scallop adductor muscle
ホタテ閉殻筋筋原線維の加熱によるミオシン変性
著者
Satoh, Aiko ; Kinoshita, Yasunori ; Konno, Kunihiko
著者名
Satoh, Aiko
佐藤, 亜衣子
著者名
Kinoshita, Yasunori
木下, 康宣
e-Rad_Researcher
20111164
著者名
Konno, Kunihiko
今野, 久仁彦
言語
英語
キーワード
Scallop
Myosin
Thermal denaturation
Myofibril
Calcium ion
発行日
2013-01
出版者
Springer Japan
収録物名
Fisheries Science
巻(号)
79(1)
ページ
149-155
抄録
Thermal inactivation of Ca2+-ATPase of scallop myofibrils (0.1 M KCl, pH 7.5) was unaffected by the presence of Ca2+. Monomeric myosin and salt-solubility one decreased much faster than Ca2+-ATPase inactivation in both Ca-, and EDTA-media, which was well explained by the faster rod denaturation than subfragment-1 (S-1) denaturation. In contrast, when myofibrils were heated at 0.5 M KCl, slow decrease of salt solubility was characteristic, which was also explained by a slow denaturation of rod portion of myosin. Myofibrils from scallop smooth muscle showed the same denaturation pattern as those from adductor muscle. It was demonstrated that myosin of mollusks is not always stabilized by Ca2+.
ホタテ筋原線維（Mf）のATPase失活は塩濃度上昇で著しく促進されたが、Ca2+添加の影響を受けなかった。この特性はイカMfと異なった。0.1 M KCl中のMf加熱ではATPase失活より速く塩溶解性、単量体ミオシンが減少したが、ミオシンのロッド部位の変性で説明できた。パラミオシンを多量に含むホタテ平滑筋Mfも同じ変性様式を示した。0.5 M KCl中の Mf加熱では塩溶解性は維持され、ロッドの緩やかな変性が対応した。
資源タイプ
学術雑誌論文
出版タイプ
Accepted Manuscript
権利情報
© 2013 公益社団法人日本水産学会
The final publication is available at www.springerlink.com
© 2013 The Japanese Society of Fisheries Science
PISSN
0919-9268
関連情報 (isVersionOf)
出版社版DOI
https://doi.org/10.1007/s12562-012-0565-6